Entriamo direttamente dentro la questione e vediamo tutto dall'interno, fisiologicamente parlando
Le proteine che costituiscono ogni cellula del nostro corpo sono formate da catene di 20 alfa-aminoacidi della serie L (levogiro) uniti tra loro da legame peptidico. Durante la sintesi proteica all’interno della cellula è necessario che gli aminoacidi siano tutti contemporaneamente presenti. Questa è la prima e più importante tappa limitante della sintesi proteica.
Quindi l’ingestione di proteine con un profilo aminoacidico incompleto producono pool intracellulari incompleti non utili alla sintesi proteica (vegani e fruttariani, occhio!).
Esiste un equilibrio dinamico, che tende all’omeostasi, tra aminoacidi e proteine:
Assorbimento delle proteine
Perché mangiando proteine non si cresce all’infinito? Penso che la prima cosa che vi venga in mente è perché non facciamo uso di ormoni anabolizzanti, ma non è cosi. Il vero processo che interferisce con la crescita muscolare è il turnover proteico.
Tutte le proteine del corpo sono soggette a turnover, che avviene all’interno della cellula e con velocità diversa per le diverse proteine, il tutto regolato da fattori nutrizionali, ormonali (di vario tipo, non solo ormoni endocrini come testosterone, insulina, gh, cortisolo ecc ma anche secrezioni di singoli fattori all’interno della cellula – secrezione autocrina – e tra le cellule vicine di uno stesso tessuto – secrezione paracrina).
Il turnover proteico allora è così negativo perché ci impone di continuare a mangiare all’infinito solo per soppiantare proteine distrutte? No, è una cosa positiva, per due motivi fondamentali: 1.
Tiene alto il rate metabolico dell’organismo, perché la sintesi proteica impone un enorme dispendio di energia, e, soprattutto, 2. ci mantiene giovani, perché le proteine vecchie e deteriorate nella funzione vengono soppiantate da nuove proteine.
Il turnover delle proteine
Ma ora andiamo al punto della discussione: come diamine arrivano questi aminoacidi liberi fino a dentro la cellula a costituire il loro piccolo deposito, ossia il pool intracellulare? Attraverso la digestione delle proteine alimentari. Innanzi tutto premetto che tratto l’argomento dal punto di vista fisiologico, quindi omettendo i vari casi in cui patologie possano alterare i processi digestivi e di assorbimento.
Quindi, in linea teorica, so noi mangiamo 100gr di proteine incorporate in vari alimenti, 80gr le assorbiamo e 20gr circa le perdiamo con le feci perché rimangono attaccate alle varie scorie alimentari che l’intestino non assorbe.
Le proteine contenute nel muscolo del vitello e del pollo o del pesce come vengono “liberate” dall’inutile involucro? Attraverso 3 meccanismi attuati dall’apparato digerente: 1. Meccanico, 2. Chimico, 3. Enzimatico
L’azione meccanica è dovuta alla masticazione, da non sottovalutare soprattutto per le proteine, che deve essere lenta e accurata. Il bolo alimentare giunge quindi nello stomaco dove trova un bell’ambientino accogliente: pH 2 circa, tipo Totò Riina che scioglieva la gente nell’acido, per rendere l’idea.
Questo pH acido ha 2 scopi: 1. Denaturare le strutture tridimensionali delle proteine (molte proteine hanno delle strutture veramente complesse, che, se non denaturate, sarebbero inaccessibili agli enzimi digestivi) e 2. Attivare alcuni enzimi che già nello stomaco cominciano il lavoro sporco, ossia sminuzzare le lunghissime catene proteiche in frammenti via via più piccoli.
Abbiamo 2 classi di enzimi che si occupano di tagliare le proteine:
Endopeptidasi (pepsina, tripsina, chimotripsina, elastasi)
Esopeptidasi (carbossipeptidasi, aminopeptidasi, dipeptidasi)
Le ENDOpeptidasi si chiamano cosi perché catalizzano l’idrolisi dei legami peptidici interni alla catena delle proteine. Le ESOpeptidasi invece catalizzano l’drolisi dei legami peptidici alle estremità delle catene, quindi all’esterno.
Il primo enzima che agisce nello stomaco è la pepsina, un’idrolasi secreta dalle cellule parietali gastriche sotto forma di zimogeno (enzima inattivo – perché la cellula parietale deve proteggere le proprie strutture proteiche dall’azione dell’enzima – che poi si attiva nel lume dello stomaco), che taglia le lunghe catene proteiche in frammenti più corti o macropeptidi.
Questi peptidi provenienti dalla parziale digestione della pepsina vengono poi idrolizzati nel duodeno da una serie di enzimi, anch’essi secreti come zimogeni, di origine pancreatica che li trasformano in oligopeptidi, tripeptidi, dipeptidi:
In ultima fase agiscono le aminopeptidasi e le dipeptidasi che portano alla liberazione dei singoli aminoacidi
Riassumendo in una figura:
Per capire dove tutto questo avviene, ci soccorre il buon Netter:
Adesso il problema è: come fanno gli aminoacidi ad entrale nel circolo ematico per distribuirsi in ogni parte del corpo?
L'assorbimento degli aminoacidi
Gli aminoacidi vengono assorbiti come singoli aminoacidi per la maggior parte e in piccola percentuale come dipeptidi.
Ora, come avviene l’assorbimento. Il meccanismo è simile a quello del glucosio, ovvero con una pompa simporto con sodio. Che significa?
Significa che gli aminoacidi devono essere trasportati dal lume dell’intestino all’interno dell’enterocita ma questo spostamento non può avvenire secondo gradiente, per osmosi, perché gli aminoacidi sono molecole cariche e quindi altererebbero l’equilibrio elettrico della cellula. Questo trasporto non può quindi essere passivo ma deve essere attivo, ossia sfruttando il flusso del sodio assorbito e, successivamente, un antiporto attivo che scambia sodio col potassio (pompa sodio/potassio) per ripristinare la carica elettrica di membrana.
Esistono 4 tipi di trasportatori a seconda dell’aminoacido da trasportare: simporto per gli aminoacidi acidi, neutri, basici e simporto per prolina e idrossiprolina.
Quindi qual è la tappa limitante del fenomeno che impedisce l’assorbimento di infiniti aminoacidi? Non è una sola. Prima di tutto se la concentrazione di aminoacidi nel lume supera la capacita del simporto sodio/aminoacido si avrà una concentrazione di sostanze cariche e quindi osmoticamente attive nel lume.
Questo comporta un richiamo di acqua dall’interstizio dell’intestino al lume, una distensione dell’ansa e quindi un aumento di velocità della peristalsi.
Ciò porta ad un aumento di velocità del transito, gli aminoacidi scivolano a valle con un tempo ridotto di contatto con l’intestino causando diarrea osmotica.
Altra tappa limitante del processo è la presenza di sufficiente ATP per attivare l’antiporto sodio/potassio. Se il sodio si accumula nella cellula e non viene efficacemente scambiato col potassio si altera la carica di membrana e il processo di assorbimento si ferma.
Queste 2 situazioni di stallo si verificano molto più facilmente in caso di elevate concentrazioni di proteine nel lume come avviene in caso di assunzione come unico pasto di un integratore proteico, mentre con le proteine contenute negli alimenti questo è molto più difficile che avvenga perché la digestione e la scomposizione è molto più lenta e progressiva e non si supera quasi mai il limite di assorbimento.
Ecco il razionale delle indicazioni di assunzione degli integratori di proteine che parlano di non assumere una dose superiore ai 30gr circa. Mentre è dimostrato che con un pasto con alimenti solidi si può tranquillamente triplicare quella quantità di proteine e assorbirla tutta.
Ultima tappa che mi preme farvi sapere: gli aminoacidi, una volta assorbiti, a cosa servono? Che fine fanno? Non sono tutti indirizzati verso la sintesi di nuove proteine, esiste un delicato equilibrio:
Come vedete gli aminoacidi sono la base per la sintesi di moltissime cose e una saturazione di una delle vie fa shiftare il pool in una direzione o in un’altra.
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Articolo a cura del Dott Francesco Celso.
Fonti:
I principi di biochimica di Lehninger – David L. Nelson, Michael M. Cox, Albert Lester Lehninger
Biochimica medica – Siliprandi – Tettamanti
Atlante di anatomia umana – Frank H. Netter
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